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    Post-Doc, Thèses, Stages

    par cfavard - 18 décembre 2012

    • Post - Doc
    • Ph.D.

    Rôle du cytosquelette d’actine et de la dynamique membranaire dans l’assemblage du virus HIV-1 (contact : delphine.muriaux@cpbs.cnrs.fr)

    (Pourvu)

    Notre équipe de recherche, localisée au CPBS CNRS de Montpellier, s’intéresse aux étapes tardives de la réplication des virus enveloppés à ARN affectant l’Homme, comme le HIV-1 et le virus H1N1 de la grippe A 4,5. Nous étudions, en particulier, l’assemblage membranaire de ces virus grâce à des techniques de virologie, biochimie, biologie cellulaire et de microscopie biophotonique super-résolutive (spt-PALM, couplage PALM/STORM, FLIM, svFCS). Dans ce projet de thèse, nous étudierons l’assemblage du HIV-1 dans les lymphocytes T CD4+, cible principale de ce virus. Au cours de la formation de la particule virale, les polyprotéines Gag du HIV-1 oligomérisent à la face interne de la membrane plasmique, en reconnaissant des phospholipides spécifiques de cette membrane 2,3. Ces phospholipides sont aussi des régulateurs de la dynamique du cytosquelette d’actine cortical, modulant ainsi l’organisation des lipides et des domaines membranaires. Nous nous intéressons donc aux régulateurs de l’actine et de cette dynamique membranaire, comme les RhoGTPases et leurs effecteurs. Récemment, nous avons pu montrer l’implication d’une voie de signalisation régulée par Rac1 impliquée dans la localisation membranaire de Gag et dans l’assemblage des particules virales du HIV-1 1. Ce projet de thèse visera à caractériser, au niveau moléculaire et cellulaire, l’implication des acteurs de cette voie (complexe Wave 2 et F-actine) au site d’assemblage du HIV-1. Il sera réalisé grâce à des techniques de virologie, biologie cellulaire et en particulier, de microscopie biophotonique super-résolutive (spt-PALM et FRET/FLIM) sur cellules vivantes, nous permettant ainsi de visualiser le recrutement spatio-temporel de ces facteurs au site d’assemblage du HIV-1, dans les cellules cibles du virus 2 , et leurs interactions avec la protéine virale Gag.

    • Master

    Directeur de la Publication : J.M. Mesnard - Comité Editorial : S. Kohler, P. Diamante,